三磷酸腺苷合酶

通过使用电子显微镜，蘑菇状的F型ATP酶可以在真核细胞的粒線体内膜和原核生物的細胞膜上观察到。

在真核细胞中，ATP合酶存在于线粒体的内膜，F_o亚单位存在于膜内，F1

• F型ATP酶（ATPase）– 也称为‘Phosphorylation Factor’存在在各种生物中，利用电化学势进行ATP的合成。
• P型ATP酶（也称 E1-E2 ATP酶）– 存在在细菌，和真核细胞中，消费ATP进行离子运输。
• V型ATP酶 – 存在在液泡（Vesicle），如高尔基体，溶酶体上，消费ATP进行离子运输
• A型ATP酶 – 存在在古细菌（Archaea）中，虽然有F型ATP酶类似的功能——ATP合成，但是在结构上其更接近与V型ATP酶，反映了古细菌为适应极端条件的进化。

当前，原核生物的F型ATP酶的结构已经比较清楚了：

• F₁单元 – α（3个）、β（3个）、γ（1个）、δ（1个）、ε（1个）
• F_o单元 – a（1个）、b（2个）、c（9-12个）

真核生物的F型ATP酶F₁单元的种类的数量与原核生物相同、F_o单元的结构与原核生物相似，但是亚单位的数量不是很明瞭。

F₁单元编辑

ATP合酶的F₁部分是亲水性的，并且负责水解ATP。 子单元${\displaystyle \alpha }$ 和${\displaystyle \beta }$ 创建一个具有6个结合位点的hexameter。 其中三个是催化无活性的，并且它们结合成ADP。

F_O单元编辑

F_O是具有八个子单元的和跨膜环的水不溶性蛋白质。

F₁ 单元催化以下ATP合成反应。

ATP ${\displaystyle {\overrightarrow {\longleftarrow }}}$ ADP+Pi（磷酸）

F₁单元催化的反映是可逆的，在进行离子运输时，进行ATP水解反应。

F_o单元形成离子通道，质子可以从中通过：

H⁺in　${\displaystyle {\overrightarrow {\longleftarrow }}}$ 　H⁺out

当质子利用电化学势能通过F_o单元时，可以带动和其连接的轴（γ亚单位），改变F₁单元的结构，进而调节F₁单元与ATP和ADP：Pi的结合能（Binding Energy），降低ATP生成的活化能，达到ATP合成的目的：

ADP + Pi + 3 H⁺out　→　ATP + 3 H⁺in

在ATP酶的酶学模型中，验证其γ轴是否旋转占有重要地位，1997年，英国自然杂志（vol. 386, pp. 299–302）刊了日本科学家题为"Direct observation of the rotation of F1-ATPase"的文章，报道了ATP合成酵素F₁单元可以通过水解ATP造成γ亚单位（轴）的旋转，并进行了单分子观察和录像、该論文证明了保罗·博耶的「ATP合酶的旋转理论」。同年保罗·博耶，约翰·沃克和延斯·克里斯蒂安·斯科因ATP合酶的研究获得诺贝尔化学奖。